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Enzima clorite dismutasi: migliorare la qualità dell’acqua nel mondo

Un nuovo studio mette in luce un enzima unico nel suo genere che potrebbe fornire un trattamento eco-compatibile per l’ approvvigionamento idrico contaminato da cloro e migliorare la qualità dell’ acqua in tutto il mondo.

Un team internazionale di ricercatori guidati da Christian Obinger dell’ Università di Vienna ha utilizzato l’ analisi dei neutroni presso il laboratorio nazionale Oak Ridge, la cristallografia a raggi X e altre tecniche per studiare l’ enzima clorite dismutasi. Questa proteina naturale può degradare la clorite, un inquinante industriale presente nelle acque sotterranee, nell’ acqua potabile e nei suoli, in sottoprodotti innocui, ma il suo processo catalitico non è ben compreso. Comprendere come l’ enzima batterico converte il clorito in cloruro e ossigeno potrebbe aprire possibilità per future applicazioni nel biorisanamento e nella biotecnologia.

I risultati, pubblicati in ACS Catalysis, contribuiscono anche alla ricerca fondamentale sulla capacità dell’ enzima di produrre ossigeno. La generazione di ossigeno è incredibilmente rara in natura, un tempo ritenuta possibile solo attraverso la fotosintesi, per cui l’ attività enzimatica del clorito dismutasi ha attirato l’ interesse della comunità scientifica oltre le sue applicazioni ambientali per l’ acqua pulita.

Da quando l’ enzima è stato scoperto nel 1996, si è discusso esattamente su come il dismutasi di clorito funziona a livello molecolare per abbattere la clorite. La complessità della struttura molecolare dell’ enzima e la difficoltà di studiare le proteine con metodi sperimentali rappresentano sfide intrinseche per i ricercatori.

Come la maggior parte degli enzimi, il clorito dismutasi è una proteina che catalizza una reazione altamente specifica. Il processo è spesso dipendente dall’ ambiente, il che significa che funziona al meglio entro parametri specifici, tra cui la temperatura, la concentrazione e gli intervalli di pH. Identificare i parametri ideali per la reazione è fondamentale per sostenere la bioingegneria e la produzione su larga scala di dismutasi di clorito per rimuovere il clorito dall’ ambiente in modo sicuro e sfruttare potenzialmente la generazione di ossigeno dell’ enzima.

Il team ha isolato un ceppo di cianothece non studiato di clorito dismutasi ed ha esaminato la struttura cristallina della proteina a specifici valori di pH per determinare l’ impatto del pH sulla conversione del clorito.

I ricercatori hanno utilizzato MaNDi, il diffrattometro di neutroni macromolecolari, beamline 11-B presso la Sorgente Neutron Spallation, un Dipartimento di Energy User Facility presso l’ ORNL, per raccogliere dati unici ottenibili solo attraverso l’ uso di neutroni.

“I diversi cristalli proteici hanno differenti gradi di simmetria, che determineranno il modo in cui andremo a misurarli. Questo cristallo è insolito in quanto ha pochissima simmetria, quindi un numero particolarmente elevato di riflessioni deve essere registrato individualmente per ottenere un set di dati completo”, ha dichiarato Leighton Coates, Lead Instrument Scientist di MaNDi. “Questo compito sarebbe stato impegnativo e lungo ovunque, ed era realizzabile solo in questo lasso di tempo a causa dell’ ampia copertura del rilevatore di area dello strumento MaNDi”.

Su MaNDi, i ricercatori sono stati in grado di rilevare gli stati di protonazione degli amminoacidi importanti pensato per sostenere la reazione. Per “protonazione” si intende una fase fondamentale della catalisi durante la quale l’ idrogeno si attacca alle molecole. “Questa è la regione importante della proteina, dove sta accadendo la chimica e la clorite sta scomparendo,” ha detto Coates.

Gli stati di protonazione non sono facilmente osservabili perché coinvolgono l’ idrogeno, che è difficile da rilevare con i raggi X o altre tecniche. Inoltre, un fenomeno chiamato “fotoriduzione” si verifica quando si espongono enzimi contenenti metallo come il dismutasi di clorito ai raggi X, modificando sostanzialmente la struttura atomica del campione.

Poiché le tecniche neutroniche non hanno questi limiti, possono fornire ai ricercatori informazioni chiave che non possono essere ottenute con altri metodi. “I neutroni sono non distruttivi e sensibili a elementi leggeri come l’ idrogeno, in modo da poter fornire informazioni esclusive sulla struttura atomica delle proteine, che sono in gran parte costituite da molecole di idrogeno”, ha spiegato Coates.

“E a differenza dei raggi X che possono danneggiare le proteine delicate, le tecniche neutroniche consentono di raccogliere dati a temperatura ambiente su una proteina inalterata allo stato attivo senza l’ impatto delle radiazioni ionizzanti e della fotoreduzione”, ha dichiarato Coates. “Questo esperimento mette davvero in evidenza il vantaggio dell’ utilizzo di neutroni per lo studio delle proteine”.

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